關(guān)鍵酶的特點及其機理機制

　　代謝途徑中決定反應(yīng)的速度和方向的酶稱為關(guān)鍵酶，它常常催化一系列反應(yīng)中的最獨特的第一個反應(yīng)。下面是百分網(wǎng)小編給大家整理的關(guān)鍵酶的特點，希望能幫到大家!

　　關(guān)鍵酶的特點及其機理機制 篇1

　　1、它催化的反應(yīng)速度最慢，所以又稱限速酶(rate-limiting enzymes)。其活性決定代謝的總速度。

　　2、它常常催化單向反應(yīng)或非平衡反應(yīng)，其活性能決定代謝的方向。

　　3、它通常處于代謝途徑的起始部或分支處。

　　4、它的活性除受底物控制外還受多種代謝物或效應(yīng)劑的調(diào)節(jié)。

　　關(guān)鍵酶的特點及其機理機制 篇2

　　酶(E)與底物(S)形成酶-底物復(fù)合物(ES)

　　酶的活性中心與底物定向結(jié)合生成ES復(fù)合物是酶催化作用的第一步。定向結(jié)合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德華力。它們結(jié)合時產(chǎn)生的能量稱為結(jié)合能(binding energy)。這就不難理解各個酶對自己的底物的結(jié)合有選擇性。

　　若酶只與底物互補生成ES復(fù)合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態(tài)，那么酶的催化作用不能發(fā)生。這是因為酶與底物生成ES復(fù)合物后尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態(tài)互補的復(fù)合物，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態(tài)轉(zhuǎn)變成過渡狀態(tài)。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學(xué)反應(yīng)所需的基團的組合排布、瞬間的不穩(wěn)定的.電荷的生成以及其他的轉(zhuǎn)化等提供了條件。所以過渡狀態(tài)不是一種穩(wěn)定的化學(xué)物質(zhì)，不同于反應(yīng)過程中的中間產(chǎn)物。就分子的過渡狀態(tài)而言，它轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物(P)或轉(zhuǎn)變?yōu)榈孜?S)的概率是相等的。

　　當(dāng)酶與底物生成ES復(fù)合物并進一步形成過渡狀態(tài)，這過程已釋放較多的結(jié)合能，現(xiàn)知這部分結(jié)合能可以抵消部分反應(yīng)物分子活化所需的活化能，從而使原先低于活化能閾的分子也成為活化分子，于是加速化學(xué)反應(yīng)的速度

　　1.鄰近效應(yīng)與定向排列

　　2.多元催化(multielement catalysis)

　　3.表面效應(yīng)(surface effect)

　　應(yīng)該指出的是，一種酶的催化反應(yīng)常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應(yīng)高效率的重要原因。

　　關(guān)鍵酶的特點及其機理機制 篇3

　　酶的催化機理和一般化學(xué)催化劑基本相同，也是先和反應(yīng)物(酶的底物)結(jié)合成絡(luò)合物，通過降低反應(yīng)的能來提高化學(xué)反應(yīng)的速度，在恒定溫度下，化學(xué)反應(yīng)體系中每個反應(yīng)物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應(yīng)的初態(tài)。

　　S(底物)→P(產(chǎn)物)這個反應(yīng)之所以能夠進行，是因為有相當(dāng)部分的S分子已被激活成為活化(過渡態(tài))分子，活化分子越多，反應(yīng)速度越快。在特定溫度時，化學(xué)反應(yīng)的活化能是使1摩爾物質(zhì)的全部分子成為活化分子所需的能量(千卡)。

　　酶(E)的作用是：與S暫時結(jié)合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態(tài)(過渡態(tài))比無催化劑的該化學(xué)反應(yīng)中反應(yīng)物活化分子含有的能量低得多。ES再反應(yīng)產(chǎn)生P，同時釋放E.E可與另外的S分子結(jié)合，再重復(fù)這個循環(huán)。降低整個反應(yīng)所需的活化能，使在單位時間內(nèi)有更多的分子進行反應(yīng)，反應(yīng)速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應(yīng)(2H2O2→2H2O+O2)需要的活化能為每摩爾18千卡(1千卡=4.187焦耳)，用過氧化氫酶催化此反應(yīng)時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應(yīng)速度約增加10^11倍。

　　酶是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酶能加快化學(xué)反應(yīng)的速度，但酶不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點，也就是說酶在促進正向反應(yīng)的同時也以相同的比例促進逆向的反應(yīng)，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數(shù)不變，在無酶的情況下達到平衡點需幾個小時，在有酶時可能只要幾秒鐘就可達到平衡。

　　酶和一般催化劑都是通過降低反應(yīng)活化能的機制來加快化學(xué)反應(yīng)速度的。

　　酶的催化特異性表現(xiàn)在它對底物的選擇性和催化反應(yīng)的特異性兩方面。體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)除了個別自發(fā)進行外，絕大多數(shù)都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應(yīng)物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據(jù)酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性(absolute specificity)、相對特異性(relative specificity)和立體異構(gòu)特異性(stereospecificity)三類。一種酶只催化一種底物進行反應(yīng)的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨;若一種酶能催化一類化合物或一類化學(xué)鍵進行反應(yīng)的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構(gòu)特異性的酶對底物分子立體構(gòu)型有嚴(yán)格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。

　　有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構(gòu)酶受別構(gòu)劑的調(diào)節(jié)，有的酶受共價修飾的調(diào)節(jié)，激素和神經(jīng)體液通過第二信使對酶活力進行調(diào)節(jié)，以及誘導(dǎo)劑或阻抑劑對細胞內(nèi)酶含量(改變酶合成與分解速度)的調(diào)節(jié)等。

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